《蛋白质含量》教学设计

《蛋白质含量》教学设计（共18篇）（共18篇）

1.《蛋白质含量》教学设计 篇一

蛋白质含量

教学分析

《蛋白质含量》的主要内容就是“求一个数的百分之几是多少、把百分数化成小数、分数”，是在学生掌握了百分数意义的基础上进行教学的。重点是当学生面对百分数乘法的计算时，能够转化思想，江百分数转化成可以计算的数。

教学目标

1、继续学习百分数的应用，掌握百分数、分数和小数间的互化方法。

2、提高学生应用百分数、分数和小数的能力。

3、在学习中体会成功的快乐，尝试合作的愉快。

教学重点

能解决“求一个数的百分之几是多少”的实际问题。教学难点

学习怎样把百分数化成分数或者小数。教学准备

课件 我的思考

本节课的教学重点需要着眼于如何引导学生的思维，遇到没有见过的情况（即：百分数乘法），在这时想到可以把百分数转化成学过的小数或者分数来计算，那么问题就落在关键部分了。

教学过程

一、创设情境，引入课题

出示学生日记，让学生确身体会百分数这个数学概念一直跟我们的生活息息相关。比如说日记的俗语中就有百分数，你能发现吗？

褒贬参半——50﹪

十二分满意——120﹪

三天打鱼两天晒网——40﹪、60﹪

我们的日常用语中也有百分数，比如在我们平时吃的食物中也有百分数。（出示教材情境）我们平时吃的黄豆中各种成分所占的百分数，你能提出什么数学问题？ 100克黄豆里有多少克蛋白质？（如果有100克黄豆，那么蛋白质占36就应该有36克蛋白质。→如果“1”是100 的话，那么部分量就是对应的分子 →进一步引导百分数的“℅”其实就是一个分母，也就是100分之多少）

二、深入探究，学习新知

1、求一个数的百分之几是多少

如果不是100克，而是250克的话，怎样才能算数其中蛋白质的含量?（小组交流）→（250× 36﹪）

为什么用乘法计算? 总结归纳出：求一个数的几分之几是多少用乘法计算,所以求一个数的百分之几是多少也用乘法。

2、百分数转化成分数或小数

（250× 36﹪）这是关于百分数的乘法算式，没法直接算，怎么办？

以250×36%为研究对象，4人为一组交流，共同商量解决的办法，并将计算方法写在练习本上。（黑板展示两种方法学生说出转化方法）将新知识转化成我们学过的数学知识来解答，这是我们解决数学问题的好方法。

将百分数化成分数或小数，蛋白质的含量变化了吗？

369（36﹪= =0.36=）

10025说一说百分数怎样化成分数或小数？

三、拓展延伸

把下面的几个百分数按要求化成分数或小数（学生独立完成，个别指导，集体订正）

试总结，百分数要怎样化成分数？怎样化成小数？（小组讨论交流）

百分数化成小数:把百分号去掉，同时把小数点向左移动两位。百分数化成分数:去掉百分号，把前面的整数写成分子，分母是100,能约分的要约成最简分数。

四、巩固练习

五、课堂小结

2.《蛋白质含量》教学设计 篇二

大豆是当今世界上最重要的植物蛋白质和食用油脂来源之一, 大豆蛋白质产量占世界八大作物蛋白质产量的64.78% (Gfiffee, 1998) 。大豆作为养殖业不可缺少的主要蛋白饲料来源, 在我国饲料生产中每年就要消耗1600万吨。而大豆蛋白质作为世界卫生组织界定的A类蛋白, 具有很高的营养价值和保健作用。

大豆种子蛋白质含量一直是人们关注的主要问题, 一直以来人们不断采用育种的方式改良大豆种子蛋白质含量。2003年, 美国孟山都 (Monsanto) 公司所研发的转基因高产大豆其整体种子总蛋白平均含量可达到44%到50%之间。有资料报道, 美国育成的大豆品种的Siowx和日本育成的大豆品种白荚1号等蛋白质含量均超过47%, 比我国大豆蛋白平均含量高7%左右。另一方面, 中国大豆育种机构采用用化学诱变和杂交育种相结合育种方式, 近年来育成了一批高油大豆新品种, 河北省农林科学院粮油作物研究所选育的冀豆20蛋白质含量高达45.99% (赵双进等, 2010) ;黑龙江省农业科学院生物技术研究中心育成的“黑生101”平均蛋白含量达到45.96% (雷勃钧等, 2000) 。表明采用育种方式选育脂肪酸含量高、品质好的大豆品种尤为有效、重要。

2 高密度遗传图谱为大豆蛋白质含量QTL奠定了基础

遗传图谱是对位于同一连锁群的不同对基因之间的重组率进行不断比较, 最终达到显示所知的基因和/或遗传标记的相对位置的染色体图谱。遗传图谱是植物基因组结构和功能分析的有力工具。高密度的遗传图谱已有效运用在数量性状定位 (QTL) 、图位克隆重要农艺性状基因、比较基因组学等研究中 (巩鹏涛等, 2006) 。

大豆的遗传图谱的构建经历了经典遗传图谱、RFLP标记构建的遗传图谱、SSR标记构建的遗传图谱和SNP标记构建的遗传图谱四个阶段。

现在通用的“大豆公共图谱”, 最初是由Cregan等 (1999) 通过606对SSR引物将美国农业部的G.max×G.soja杂交的F2群体、内布拉斯加大学的Clark×Harosoy杂交的F2群体和犹他大学的Minsoy×Noir I重组自交群体构建的3张连锁图谱整合到一张图谱上;而后, Song等 (2004) 在Cregan的基础上, 整合了5个作图群体图谱 (A81-356022×PI468916、Minsoy×Noirs、Clark×Harosoy、Minsoy×Archer、Archer×Noirs) , 进一步又增加了420个新的SSR标记, 最终得到的大豆遗传图谱囊括了1015个SSR标记、709个RFLP标记、73个RAPD标记、24个性态标记、6个同工酶标记及12个其它标记, 总标记数达到1849个。

2007年, IK-Young Choi等 (2007) 发表了大豆的SNP转录图谱, 有2928个SNP位点在该图谱中被定位在Song等 (2004) 构建的大豆遗传图谱上。

我国图谱研究方面也有很大的成绩, 我国第一张大豆图谱是张德水等 (1997) 构建的, 这张图谱采用了84个F2单株, 以RFLP标记为主, 构建了覆盖1446.8cm、包含20个连锁群、共有71个标记的连锁图谱, 平均标记遗传距离为20.4cm;第二张由刘峰等 (2000) 构建, 采用群体为栽培大豆长农4号和半野生大豆新民6号的F8代重组自交系, 这种图谱覆盖了3713.5cM、包含24个连锁群、240个标记, 平均标记遗传距离为15.5cm;后来我国大豆研究者们又构建出了越来越多的图谱。其中平均遗传距离最小的为王贤智等 (2008) 用中豆29和中豆21构建的SSR图谱, 使用了227个标记, 覆盖图谱长度为1315.5cm, 平均标记遗传距离为5.79cm。

3 大豆蛋白质含量的主效QTL

要育成大豆油脂品优量多的大豆品种, 对于大豆种子蛋白质含量的遗传机制的研究是重要前提。国内外学者对大豆种子蛋白质含量的遗传机制的研究结果表明, 蛋白质含量属数量遗传性状, 主要受基因加性效应控制, 在这样一个多基体因系中, 每个基因对目标性状只表现微效作用, 没有明显的显隐性关系, 而且存在基因型和环境的互作 (Moncada et.al, 2001) 。大豆种子的蛋白质含量的遗传机制比较复杂, 在不同的研究背景下得出的结果各不相同, 涉及的基因位点也相对较多。对大豆高蛋白基因进行QTL定位, 其目的就是尽可能地发掘有价值的分子标记, 利用分子标记在性状选择与鉴定方面的高效性和准确性, 辅助选择出高蛋白含量的大豆材料, 从而将分子标记辅助选择应用于育种实践, 以培育出优质大豆新品种。

在不同标记附近的QTL能够提供性状变异的大小用遗传贡献率来表示, 记做R2。我们将前人所研究得出的R2大于10%的大豆种子蛋白质相关主效QTL, 进行了整理汇总, 整合到Song等 (2004) 所构建的大豆遗传图谱中, 得出表1。

从表1中我们可以看出, 关于大豆种子的蛋白质含量的QTL定位的研究, 前人已有很大的的进展。Orf等 (1999) 的研究表明控制大豆油分含量的5个QTL主效QTL位于3个连锁群上, 可以解释表型变异10.1%到15%。Hyten等 (2004) 在K连锁群上检测到了1个控制蛋白质含量的主效QTL, 其表型变异解释率为24%。Panthee等 (2006) 将1个大豆蛋白质含量主效QTL定位在连锁群G上, 这个QTL以解释表型变异的20.2%。

不同的研究者对于大豆种子脂肪酸含量及组分含量的QTL定位的研究表明, 与QTL所在的连锁群主要包括A1、A2、B1、B2、C1、C2、Dla、Dlb、E、F、G、I、K、L、M、N、O等, QTL的表型贡献率最高可达54%。这说明在不同的遗传背景下, 大豆蛋白质含量具有不同的遗传机制, 控制大豆种子蛋白质含量的基因间且存在上位效应和加性效应, 共同控制品质性状的表现。正是因为控制大豆种子蛋白脂含量的涉及基因众多, 单个基因在其中所起的作用可能并不大, 各个基因间的互作效应复杂, 使得不同研究者报道的QTL不尽相同。

另外, 由于各个研究者所采用的分子标记类型不同, 很多分子标记并不能有效的覆盖整个基因组, 因此实际上各研究者并没有能够研究大豆全基因组, 找出的QTL位点只是与表性变异相关的部分QTL位点, 并不是全部位点。

4 前景和展望

复杂的数量性状, 尤其是重要的农艺性状如大豆种子的蛋白含量可以通过QTL分析来定位控制这些数量性状的基因位点, 找到与这些基因位点紧密连锁的分子标记。随着其大豆全基因测序完成, 可以利用计算机软件把与大豆种子蛋白含量连锁的标记之间的序列进行扫描, 获得一些的候选基因, 再结合已有的EST, GENBANK, 和蛋白等数据库, 根据同源性或基因归类得到更少的侯选基因, 从而加快克隆获得目的基因。在通过分子标记辅助选择将这些目的基因聚合到某一个品种中, 以期达到改良该品种的目的。

农作物育种中的大多数目标性状是数量性状, 而针对数量性状的QTL定位将是新一轮农业技术革命的一个重要组成部分, 它必将对作物的遗传改良作出革命性贡献。

参考文献

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[11]巩鹏涛, 张雪丽, 王晓玲等.植物遗传图谱与分子标记[A].海南生物技术研究与发展研讨会论文集[C], 海南:李迪等, 2006.

3.测定食品蛋白含量问题分析 篇三

目前食品蛋白检测存在问题

虽然我国已经不断加强食品蛋白检测工作，但从具体实施情况来看，仍存在一些问题。

非蛋白氮识别困难。一些无良商家生产过程中为了节约成本，在食品中偷偷参入非蛋白氮来增加蛋白质含量。非蛋白氮识别困难，测定中容易使食物样本蛋白含量虚高，且会对人体产生巨大的危害。比如2008年三鹿奶粉违法添加三聚氰胺，导致很多婴儿患上肾结石。

操作程序复杂。凯氏定氮法是目前最常使用的蛋白含量测定方法。但这种操作方法程序复杂，操作要求的技术水平较高，且往往要花费数小时才能得到测定结果。

易对人体造成危害。凯氏定氮法在检测分析过程中会产生危害操作人员的身体健康的有害物质。

测定成本昂贵。凯氏定氮法所用的测定仪器比较贵，且由于操作复杂，在检测过程中会消耗掉大量试剂，因此测定成本比较高。

测定食品蛋白含量注意事项

通过分析，可以了解到凯氏定氮法是目前最常使用的蛋白含量测定方法，但在测量过程中，存在非蛋白氮识别困难、操作程序复杂、易对人体造成危害、测定所需成本昂贵等问题。因此，在测定食品蛋白含量时，要特别注意以下几点。

严格控制加入样品和试剂的含量。一般情况下，测定食品蛋白含量主要根据食品氮含量的多少来算出样品蛋白质含量。如果待测样品是固体时，一般试样0.2克到2克左右，液体10毫升到20毫升左右，半固体2克到5克左右时，其中氮含量约在30毫克到40毫克之间。当待测样品的蛋白质含量较低时，一定要根据具体情况适当地增加试样量，确保检测结果准确。在测定食品蛋白含量时，如果试样量超过5克时，必须要按照规定比例适当增加硫酸用量，来保证试样测定结果准确。如果样品消化困难，有机物难以氧化，以通过在样品中添加过氧化剂的方式来促进消化反应。

样品消化处理要得当。在检测过程中，一定要谨慎处理好样品，用干燥的凯氏烧瓶保存样品，避免烧瓶内壁的水影响样品消化反应。另外，在倒入硫酸前一定要先仔细清洗瓶壁。特别是在消化反应进行时，要不时转动凯氏烧瓶，将瓶壁碳粒冲洗至瓶中，保证消化完全。

严格控制蒸馏过程。蒸馏是测定食品蛋白含量非常重要的一个过程。因此在蒸馏过程中一定要严格控制好温度、时间，避免影响氨的逸出，测定结果不准确。蒸馏时间一般情况下大概应在半个小时左右，如果蒸馏时间太短，氨逸出也会出现问题，导致测定结果不准确。另外，在蒸馏时，一定要保持测定烧瓶内容液保持碱性状态。这就要求检测人员要时刻注意样品变化，一旦出现异常要及时补充氢氧化钠用量。正常情况下，消化处理过的样品加入氢氧化钠后，经过加热沸腾应该呈现黑色。所以检测人员可以通过观察沸腾后的颜色来判断氢氧化钠加入量是否满足检测所需。需要特别注意的是，蒸馏过程中如果强行停火、断气，就会导致蒸馏瓶倒吸，严重时可能会发生意外，给检测人员带来巨大的安全隐患。所以蒸馏结束后不能立刻关闭电源，一定要先分将蒸馏出口移开，等吸收液被蒸馏瓶完全吸入后，才能关闭电源。

积极探索新的测定方法。通过分析可以了解到，目前最常用的凯氏定氮法虽然准确度高，但同时也存在一些问题，让不良商家从中投机取巧，弄虚作假。所以科研人员必须不断努力，改进传统的测定方法，同时也要提高创新意识，探索出符合国情的新的检测方法；也可以引进国外的新技术，用先进的科学技术带动我国食品蛋白含量测定领域的进步。

综上所述，蛋白质是人体生存所需的重要物质之一。目前，人们越来越注重饮食结构的健康和平衡，注意食物的营养成分是否属于人体所需。有些不良商家在食物中添加有害物质，导致食物蛋白含量虚高。所以这就要求食品检验部门一定要做好食品蛋白含量检测工作。但在实际检测过程中，最常用的凯氏定氮法存在非蛋白氮识别困难、操作程序复杂、易对人体造成危害、测定所需成本昂贵等问题。因此，检测人员一定要规范操作，严格控制样品、试剂的添加，样品的消化处理要小心，加强蒸馏条件控制，同时也要不断创新，探寻、实验新的、科学的检测方法。只有这样，才能准确测定食品蛋白含量，保证人民饮食安全，提升国民幸福感，从而促进人民生活水平的进一步提高。

（作者单位：江苏省连云港市工贸高等职业技术学校）

4.《蛋白质含量》教学设计 篇四

测定不同季节迎春5号杨和银中杨的叶片中可溶性蛋白质含量的结果表明,迎春5号扬与银中杨对于季节变化表现出的`规律不同,迎春5号杨叶片中可溶性蛋白质含量随着季节的变化总体上呈现出先上升后下降的趋势,在6月末迎春5号杨叶片中可溶性蛋白质含量最高,为117mg/g,而在10月末可溶性蛋白质含量最低;银中杨随着季节的变化,其叶片中可溶性蛋白质含量先减少,9月可溶性蛋白质含量显著升高,10月末杨树叶片中可溶性蛋白质含量又明显减少.

作 者：李京 王伟功 于文喜 李春明 作者单位：李京,李春明(黑龙江省林业科学研究所,哈尔滨,150081)

王伟功(黑龙江省大庆市第35中学,大庆,163515)

于文喜(黑龙江省林业科学院,哈尔滨,150081)

5.蛋白质教学设计 篇五

尊敬的各位评委老师，你们好： 今天我说课的题目是《蛋白质》。

本节内容选自浙科版高中生物必修一第一章第三节《有机化合物及生物大分子》。主要内容包括氨基酸的结构及形成蛋白质的过程、蛋白质的结构和功能以及蛋白质的检测实验。这是在学生之前学习了糖类和脂质这两类有机化合物基础上，根据事物认识由简单到复杂的规律，对生命活动的重要承担者蛋白质作进一步深入的学习，同时也为本节下一课时核酸的学习奠定了学法基础，并且为之后的细胞结构和细胞代谢的学习作了必要的知识铺垫，可谓起着承上启下的作用，充分体现了教材编排的严密性和逻辑性，同时也体现了知识学习循序渐进、螺旋上升的过程。

再从学习者角度出发，我面对的是普通高中高二的学生，处于这个阶段的学生刚刚接触生物学课程，他们的好奇心强，具备良好逻辑思维能力。根据皮亚杰的认知发展观理论，正处于形式运算阶段，抽象思维尚未完整地形成，处于日趋成熟的过程，由于氨基酸的结构及形成蛋白质的过程、蛋白质的结构这些微观的内容对学生的空间想象能力和抽象思维要求较高，再加上有机化学知识的欠缺，学生在学习中难免会出现困难。所以在本节课教学过程中应该细心引导，可以借助图片和动画演示等手段帮助学生更好地理解，充分发挥学生的主体性地位，帮助学生建构新知的同时，提高他们的抽象思维能力。

基于以上对教材和学习者的分析，结合维果茨基的最近发展区理论，我制定了以下三维目标。知识目标：

1.说明氨基酸结构通式及脱水缩合生成肽链的过程；

2.阐明蛋白质的结构和功能，解释蛋白质分子结构多样性的原因，并进一步说明蛋白质分子结构多样性与功能复杂性的关系； 3.说出蛋白质鉴定实验的检验现象及在生活上的应用。能力目标：

1.通过观察总结氨基酸的结构特点和脱水缩合生成肽链的过程，提高观察分析和合作探究能力。

2.通过了解蛋白质的功能及其鉴定实验分别在生活上的应用，培养理论联系实际，运用所学的生物学知识解决实际问题的能力，提高知识迁移的应用能力。情感态度与价值观目标：

1.解释蛋白质分子结构的多样性与功能复杂性的关系，形成事物统一性的观点。2.认同蛋白质是生命活动的主要承担者，进一步确立生命物质性的观点。根据以上三维目标结合高中生物课程标准及学科指导意见，我确定的教学重难点如下： 教学重点：氨基酸形成蛋白质的过程；

蛋白质结构多样性的原因。

而氨基酸形成蛋白质的过程、蛋白质的结构这些知识点比较抽象，对空间想象能力的要求较高，因此我将其确定为教学难点。

为了帮助学生突出重点，突破难点，我将采用提出问题、自主探究、合作交流的教学方法。因为问题教学法能够启发思维，调控课堂，激活旧知，逐步建构新知，最后融会贯通地掌握。另外，生物学课程理念之一就是倡导探究性学习，以此来培养分析和解决问题的能力，以及交流与合作的能力等。我是这样安排教学过程的：

首先进行趣味导入阶段，引用新闻案例，激发兴趣，提出探索问题：

播放大头娃娃的照片，大头娃娃的头比较大，面部肌肉松驰，表情比较呆滞，身体严重浮肿，对外界事物的刺激反应较低。为什么婴儿长期吃劣质奶粉会出现这种症状？经检验发现劣质奶粉中蛋白质含量极低，蛋白质对生长发育如此重要吗？在学生激烈的讨论声中就进入了新知学习阶段。

探究新知阶段：环节一为观察探究。联系生活实际，播放一组富含蛋白质的食物图片，提问食物中的蛋白质能否被人体直接吸收？由此引出氨基酸的概念，说明氨基酸是蛋白质的基本组成单位，进入对氨基酸相关知识的学习。对于氨基酸的结构通式采用学生自主探究的方法，呈现几种氨基酸的结构通式，通过我的提示和一些基本结构的说明，学生两人一组观察找出大体上有哪些共同点，尝试写出结构通式并总结结构特点，然后阅读课本小资料人体必需的20种氨基酸。接下来习题强化训练，让学生判断哪些属于氨基酸，从而得到反馈。

引入案例，1965年由我国科学家人工合成的世界上第一个有生物活性的结晶牛胰岛素其分子量相对较小是由51个氨基酸组成，提出氨基酸是如何形成蛋白质这一问题。通过氨基酸与蛋白质关系图和氨基酸脱水缩合这一动画的演示，同时我说明一些结构的名称，让学生继续合作交流，尝试总结这一过程。接下来习题强化训练，进行有关氨基酸、肽键等数目的计算，从而得到反馈。图片和动画的演示直观形象，很好地解决了学生抽象思维的有限性。到这里第一个教学难点氨基酸形成蛋白质的过程就得到了很好的突破，学生的观察分析能力、合作探究能力也得到了很好的提高。环节二为对比分析。通过观察不同种类蛋白质的空间结构，提问为什么蛋白质结构具有多样性？呈现两种蛋白质结构的模型图，其中以用不同颜色的圆形表示不同种类的氨基酸，让学生通过对比分析，总结出结构多样性的原因。通过较为直观的模型对比分析，教学另一个难点蛋白质结构多样性的原因得到了很好的突破。

环节三分析归纳。以展示科学小资料的形式，由学生分析归纳蛋白质的功能。如以小资料的形式展示红细胞中血红蛋白的功能，由学生归纳总结。同时解决课前大头娃娃案例中提出的蛋白质的重要性问题，起到了前后呼应。在知识方面，明确了蛋白质分子结构多样性与功能复杂性的关系；在能力维度，提高了学生的分析归纳能力；在情感态度与价值观维度，形成事物统一性和蛋白质生命物质性的观点。

因为课程标准中蛋白质的检测实验仅属于了解水平，再结合课时原因，所以由我告诉学生蛋白质检测实验的现象及相关应用。

最后进入总结应用阶段。先由学生两人一组交流总结，我再根据实际情况协助同学一起来构建知识网络图，巩固教学重难点。举例蛋白质在生活上的一些应用，拓宽学生视野。

6.蛋白质教学反思 篇六

一、本节内容涉及到了有机化学的相关知识，所以了解学生的有机化学知识基础非常重要。而高一新生在初中没有学过有机化学的内容，高中化学还没进行到有机化学部分，所以在教学中要充分考虑到学生的有机化学知识不足，要加强基本概念的讲解，避免学生不理解。

二、本节课中氨基酸的结构特点是重点，氨基酸形成蛋白质的过程及蛋白质的结构和功能是难点。我在教学时结合学生的认知，把人的躯干比作碳原子，两臂比作氨基（—NH2）和羧基（—COOH），双腿比作氢原子（—H），每个笑脸比作侧链基团（R基）进行了教学设计，由于侧链基团（R基）的不同从而区分不同的氨基酸，使学生很形象的理解了本节课的重点。又进行了让一排的学生手拉手比作氨基和羧基进行脱水缩合形成多肽的教学设计，很好的突破了本节的教学难点，取得了比较理想的教学效果。

三、在备课的过程中，我尽力形成一个条理清楚、教学风趣的的风格，注重语言和板书的设计。同时注意课堂中出现的机会，进行情感价值观教育。在本节课中我根据科学史话，对学生进行了爱国主义的教育。

四、在教学时考虑到学生的认知基础，设计了从甲烷入手，逐一替换氢，由已知到未知，让学生了解了氨基酸构成的基本方式。对于蛋白质的功能，让学生自主阅读和通过图片进行总结。

7.《蛋白质含量》教学设计 篇七

目前,测定肉类食品中脂肪含量采取的方法有酸水解法[2]、超声波提取法[3]等。试验选取酸水解法适用于各类食品的脂肪测定,效果较好。样品经过加热,加酸水解可使结合脂肪游离,此法测定的为食品中的总脂肪,包括结合脂肪和游离脂肪。蛋白质的测定有凯氏定氮法[4,5]、紫外吸收法[6]、双缩脲法[7]、 考马斯亮蓝 法、Folin - 酚试剂法[8]、杜马斯燃 烧法[9],试验选取凯氏定氮法测定蛋白质含量,虽然比较复杂,但较准确,常以凯氏定氮法测定的蛋白质作为其他方法的标准。

目前,有关肉类中脂肪或蛋白质含量的测定研究报道很多,但是关乎兔肉、鸡肉和猪肉中蛋白质和脂肪间的对比研究还未见报道。

1材料与方法

1.1样品

兔肉、鸡肉和猪肉,采购于呼和浩特市场,共60个样品。

1.2主要仪器

定氮蒸馏装置、分析天平、烘干箱、具塞刻度量筒 ( 100 m L) 、恒温水浴锅( 50 ~ 80℃) ,均由内蒙古化工职业学院提供。

1.3主要试剂

硫酸铜、硫酸钾、硫酸、2% 硼酸溶液、40% 氢氧化钠溶液、0. 05 mol/L硫酸标准溶液、盐酸、95% 乙醇、 乙醚、石油醚( 30 ~ 60 ℃沸程) ,均由内蒙古化工职业学院提供。

混合指示液: 2份0. 1% 甲基红乙醇溶液与1份0. 1% 亚甲基蓝乙醇溶液,现用现配。

1.4样品的预处理

使用高速旋转的切割机将样品均质,将试样分装在密封容器中,防止变质和成分变化。应尽快进行试样分析,最好在24 h之内完成。

2结果与分析

2.1蛋白质的测定

2. 1. 1样品处理精密称取固体样品1. 0 g,移入干燥的100 m L定氮瓶中,加入硫酸铜0. 2 g,硫酸钾3 g及硫酸20 m L,摇匀后于瓶口放一小漏斗,将瓶以45° 角斜支于有小孔的石棉网上。小心加热,待内容物全部炭化,泡沫完全停止后,加强火力,并保持瓶内液体微沸,至液体呈 蓝绿色澄 清透明后,再继续加 热0. 5 h。取下放冷,小心加20 m L水。 放冷后移入100 m L容量瓶中,并用少量水洗定氮瓶,洗液一起放入容量瓶中,再加水至刻度,混匀,备用。取与处理样品相同量的硫酸铜、硫酸钾、硫酸,按相同方法进行试剂空白试验。

2. 1. 2测定装好定氮装置,水蒸气发生瓶内装水约至2 /3处,加甲基红指示液数滴及数毫升硫酸,以保持水呈酸性,加入数粒玻璃珠以防暴沸,用调压器控制,加热煮沸水蒸气发生瓶内的水。向接收瓶中加入2% 硼酸溶液10 m L及混合指示液1滴,并使冷凝管的下端插入液面下,吸取样品消化稀释液10. 0 m L由小玻杯流入反应室,并用10 m L水洗涤小烧杯使其流入反应室内,塞紧小玻杯的棒状玻塞。将40% 氢氧化钠溶液10 m L倒入小玻杯,提起玻塞使其缓缓流入反应室,立即将玻塞盖紧,并向小玻杯中加水以防漏气。夹紧螺旋夹,开始蒸馏。蒸气通入反应室使氨通过冷凝管而进入接收瓶内,蒸馏5 min。移动接收瓶,使冷凝管下端离开液面,再蒸馏1 min,然后用少量水冲 洗冷凝管 下端外部。 取下接收 瓶,以0. 05 mol / L硫酸标准溶液滴定至灰色为终点,同时吸取10. 0 m L试剂空白消化液。

2.2脂肪的测定

2. 2. 1接收瓶的恒重将沸石放入索氏抽提器的接收瓶中,于105 ℃ 烘箱中干燥1 h,取出,置于干燥器内冷却至室温,准确称重至0. 00 1 g,重复以上步骤, 烘干,冷却,称重,直至前后2次称重结果不超过0. 2 mg。

2. 2. 2酸水解精确称取样品4. 00 g,置于250 m L锥形瓶中,加入2 mol/L盐酸溶液50 m L,盖上小表面皿,于石棉网上加热至微沸,保持1 h,每10 min旋转摇动1次。取下锥形瓶,加入150 m L热水,混匀,过滤。锥形瓶和小表面皿用热水洗净,热水一并过滤。 用热水将沉淀洗至中性 ( 蓝色石蕊试纸检验不变色) ,将沉淀和滤纸置于大表面皿上,连同锥形瓶和小表面皿一起置于105 ℃烘箱中干燥1 h,冷却。

2. 2. 3抽提脂肪将烘干的滤纸放入含有脱脂棉的滤纸筒中,用抽提器润湿的脱脂棉擦净锥形瓶和大小表面皿上遗留的脂肪,放入滤纸筒中。将滤纸筒放入索氏抽提器的抽提筒内,连接内装少量沸石的并已经干燥至恒重的接收瓶。加入抽提剂至瓶内容积的2 /3处,置于水浴上加热,使抽提剂每5 ~ 6 min回流1次,抽提8 h。

2. 2. 4称重取下接收瓶,回收抽提剂,待抽提剂剩1 ~ 2 m L时蒸干,在105 ℃ 烘箱中干燥1 h,置于干燥器内冷却至室温,准确称重,重复以上步骤,烘干,冷却,称重,直至前后2次称重结果之差不超过试样质量的0. 1% 。

2.3含量测定(结果见表1)

由表1可知,猪肉中脂肪含量最高为35. 38% , 最低为30. 19% ,样品中脂肪含量从高到低排列顺序为: 18号 > 2号 > 1号 > 19号 > 16号 > 3号 > 20号 > 10号 > 15号 > 11号 > 12号 > 9号 > 7号 > 17号 > 8号 > 6号 > 5号 > 13号 > 14号 > 4号。猪肉中蛋白质含量最高为15. 76% ,最低为10. 88% ,样品中蛋白 质含量从 高到低排 列顺序为: 11号 > 12号 > 4号 > 19号 > 15号 > 13号 > 2号 > 3号 > 1号 > 8号 > 14号 > 18号 > 9号 > 5号 > 20号 > 16号 > 7号 > 17号 > 6号 > 10号。

鸡肉中脂 肪含量最 高为12. 23% ,最低为9. 07% ,样品中脂 肪含量从 高到低排 列顺序为: 14号 > 13号 > 15号 > 8号 > 7号 > 12号 > 16号 > 6号 > 19号 > 11号 > 1号 > 20号 > 5号 > 4号 > 3号 > 10号 > 18号 > 9号 > 17号 > 2号。鸡肉中蛋白质含量最高为19. 42% ,最低为16. 24% ,样品中蛋白质含量 从高到低 排列顺序 为: 6号 > 15号 > 20号 > 17号 > 12号 > 3号 > 19号 > 5号 > 16号 > 2号 > 10号 > 7号 > 13号 > 9号 > 18号 > 4号 > 1号 > 14号 > 8号 > 11号。

兔肉中脂肪含量最高为2. 38% ,最低为1. 75% , 样品中脂肪含量从高到低排列顺序为: 3号 > 1号 > 4号 > 19号 > 2号 > 17号 > 11号 > 6号 > 20号 > 10号 > 13号 > 5号 > 7号 > 18号 > 15号 > 16号 > 8号 > 12号 > 14号 > 9号。兔肉中蛋白质含量最高为28. 43% ,最低为20. 68% ,样品中蛋白质含量从高到低排列顺序为: 9号 > 8号 > 19号 > 4号 > 20号 > 3号 > 1号 > 16号 > 5号 > 13号 > 15号 > 14号 > 12号 > 7号 > 6号 > 2号 > 18号 > 11号 > 17号 > 10号。

兔肉中脂肪含量平均值为1. 94% ,蛋白质含量平均值为23. 48% ; 鸡肉中脂 肪含量平 均值为10. 08% ,蛋白质含量平均值为17. 72% ; 猪肉中脂肪含量平均 值为33. 14% ,蛋白质含 量平均值 为13. 75% 。脂肪含量猪肉 > 鸡肉 > 兔肉,蛋白质含量兔肉 > 鸡肉 > 猪肉,兔肉中蛋白质含量最高,脂肪含量最低。

3结论

8.《蛋白质含量》教学设计 篇八

【关键词】孕中期；妇女；血清甲胎蛋白；胎儿先天性神经管缺陷

【中图分类号】R722.12 【文献标识码】B【文章编号】1004-4949（2015）03-0227-01

甲胎蛋白于胚胎4-5周由胎儿卵黄囊产生，妊娠6-8周由胎儿肝脏产生。是胎儿肝、卵黄囊和胃肠上皮细胞产生的一种酸性糖蛋白，是由一条多肽链组成的糖蛋白，含4%碳水化合物。我们自2010年以来对来我院就诊的孕14-20周孕妇测定母血中甲胎蛋白（AFP）的含量筛查胎儿先天性神经管缺陷。

1.对象与方法

1.1对象，选择2010年9月至2014年6月在我院产科门诊做产前检查的正常单胎孕妇577人。孕周为14至20周，年龄23至39岁。35岁以下383人，占总例数的66.4%，35—39岁194人，占总例数33.6%.

1.2 标本采集，清晨空腹肘正中静脉采血，分离血清后即可测定或者-20℃保存测定。

1.3 检测方法 仪器为石家庄华行化学发光分析仪，试剂为北京北方研究所，测定曲线范围5-500ng/ml，最低检出量≤2.5 ng/ml，批内CV≤15%，批间CV≤20%，严格按照操作说明书操作。

2.结果

孕妇早期母体血中AFP含量较低，孕12周开始逐渐升高，到孕32周左右达到高峰，具体见表1。其中两名孕15周和18周孕妇AFP含量为2236 ng/ml和3102 ng/ml，再次复查AFP确认含量异常升高后，做了终止妊娠手术，从而避免了出生缺陷。

表1 孕14-20周妇女血清甲胎蛋白含量（ng/ml）

孕周例数AFP143541.3±3.5158450.6±15.3167858.6±20.31712663.5±25.6189579.5±30.6197887.6±33.62081110.5±43.63.讨论

甲胎蛋自（AFP）是胚胎发育早期的一种糖蛋自，随着医学的进步及其他肿瘤标志物相继问世，临床对AFP有了全新的认识，AFP可以出现于许多临床情况，因此其临床应用广泛。病理状态下，AFP与原发性肝癌、胃肿瘤、肺癌、肇丸肿瘤等相关。母体内AFP-L3阳性与唐氏综合征（ DS）患儿的出现有明显的相关性。国内外已将AFP，hCG、非结合型雌（甾）三醇三联指标用于对神经管畸形、DS进行产前筛查，准确性达60%-70 %[1]。

孕中期妇女血清AFP水平随妊娠时间的增加而逐渐增高，各孕周之间经统计学处理，差异有统计学意义。这是由于妊娠早期孕妇血AFP浓度最低，随妊娠进展而逐渐升高，妊娠28-32周时达高峰，以后下降[2]。本组孕妇早期母体血中AFP含量较低，孕12周开始逐渐升高，到孕32周左右达到高峰。在神经管缺陷（如先天性脊柱裂，无脑儿等）的胎儿，胎儿神经管暴露在羊水中，高水平的AFP胎儿脑脊液渗入到羊水中，使羊水中AFP升高，最终导致孕妇血清中AFP含量升高。

神经管畸形是流产、死胎以及胎儿出生缺陷的常见疾病之一，以高龄、有异常妊娠史和家族史的孕妇为高危人群。但胎儿神经管缺陷的发生率并不高，以往创伤性检查如羊水穿刺对孕妇造成较大痛苦，所以也不能普及开来。我们对孕中期妇女做血清AFP检测有异常升高建议进一步检查。本次实验中两名孕15周和18周孕妇AFP含量为2236 ng/ml和3102 ng/ml，再次复查AFP确认含量异常升高后，做了终止妊娠手术，从而避免了出生缺陷。孕中期妇女检测血清AFP水平是敏感、无创、经济、易普及的重要项目。

目前，孕中期应用MSAFP筛选胎儿神经管畸形已得到了公认。但目前发现MSAFP升高并非都系胎儿畸形所致。妊娠晚期无畸形单胎妊娠MSAFP值增高能预测妊娠的不良结局。丁依玲等研究表明MSAFP值增高與妊高征、胎膜早破、胎儿宫内窘迫、胎盘早剥、前置胎盘等不良妊娠结局具有相关性[3]。母血中AFP主要由胎儿体内通过羊水经过胎盘渗透到孕妇血液循环中，或由胎血直接通过胎盘进入母体血液循环，MSAFP水平取决于AFP浓度，绒毛面积及胎-母屏障的厚度和完整性。MSAFP异常升高在产前筛查中的意义，已在国内外广泛认可并应用于临床，但是MSAFP的异常升高并非都是胎儿畸形所致。国内外研究已经证明阴道液中AFP水平在诊断胎膜早破中灵敏度和特异度均较高，且认为AFP可能作为一种理想的标记物对可疑胎膜早破病例的诊断有意义。我们将通过进一步的临床实验对无畸形单胎妊娠中晚期MSAFP异常升高在胎膜早破的预测及诊断中的意义进行研究[4]。

参考文献

[1]田玲.血清甲胎蛋自的临床应用[J].临床合理用药杂志，2011，4（3A）：107.

[2]陈益明，周月清，乔悦. 杭州市余杭地区孕中期妇女血清甲胎蛋白水平[J].中国妇幼保健，2010年，25（34）：5073-5075.

[3]邵玉兰，代芙蓉，同惠萍，等.孕妇血清甲胎蛋白检测筛查胎儿畸形[J].中国优生与遗传杂志，2001，22（3）：200-201.

9.蛋白质的教学反思 篇九

1、课堂时间驾驭不好。因为我平时教学是把蛋白质安排为2课时，但二中要求1课时，上课中不自觉的又进入了习惯性教学中，在评讲练习时前半段花的时间过多；又因为没有提前充分了解二中学生学情，还是象对着自己的学生一样，讲解过细，又耽误了不少时间。导致最后下课拖了堂，结束匆忙。反映出自己面临新场景时教学应变能力和临场控制能力还有欠缺。

2、因为使用了PPT，在板书上省略了许多，导致板书内容偏少，板书结构不是很完整。可能会影响学生笔记的有效性。

3、细节或基础知识强调过多（如预错分析），对纪中学生而言可能会更有效，但对二中生源质量而言设置问题应该更要加强梯度或层次性，引导学生学习更加深入，更加注重知识宏观或整体性。

4、可以适当创设更多的情境，为教学服务。

10.《蛋白质含量》教学设计 篇十

一、教材简析

“生命活动的主要承担者---蛋白质”是人教版普通高中生物学课程标准教科书《分子与细胞》模块第2章第2节的内容。本节重点是氨基酸的结构特点、氨基酸的脱水缩合过程、蛋白质的结构和功能；难点是蛋白质结构多样性的原因以及与蛋白质相关的计算。新课程的理念是学生在“做中学”，教师在“学中教”。如教材中不是直接给出氨基酸的结构通式，而是让学生观察4种氨基酸的结构，通过思考与讨论，找出氨基酸结构的共同点，加深对氨基酸结构的理解。这种让学生主动探究得出结论的方式，是落实探究性学习课程理念的具体体现。

二、学情分析

高一学生没有有机化学的知识，再加上内容比较抽象，故对于氨基酸的结构通式以及氨基酸如何脱水缩合等理解起来有一定困难。但高中学生有一定的自学能力，也有一定的生活经验和形象思维，且好奇好动，故可通过角色扮演、动手操作等方式化抽象思维为形象思维来帮助他们理解掌握。将一些微观的、难以理解的内容则可以通过合作模拟探究和ppt等将其直观地展示出来，帮助学生加深理解。

三、教学目标 知识目标：（1）说出蛋白质的元素组成及基本组成单位；（2）说明氨基酸的种类与结构特点；

（3）简述氨基酸脱水缩合形成蛋白质的具体过程；（4）概述蛋白质的结构和功能； 能力目标：（1）能辨别组成蛋白质的氨基酸；（2）能分析与蛋白质相关的数量计算。

情感目标：认同蛋白质在生命活动中的重要作用。

四、教学重点和难点 1．重点：（1）氨基酸的结构特点；（2）氨基酸形成蛋白质的过程；（3）蛋白质的结构和功能。2．难点：（1）氨基酸形成蛋白质的过程；（2）蛋白质结构多样性的原因；（3）相关计算。

五、教学手段与方法

本节内容一课时完成时间比较紧，采用学案导学、学生动手模拟操作和多媒体辅助教学等手段，针对不同的教学内容适时运用读书指导法、模拟演示法、角色扮演法和讨论法等方式，充分调动学生学习的积极性，提高学生课堂参与度和学习效率。

六、教学策略

在本节课的设计中，充分的考虑了高中学生的年龄和认知特点，设计了合作学习、动手操作、角色扮演和多媒体课件等，尽量将抽象、微观的知识直观化、形象化。采用了多种教学方式帮助学生理解学习内容，并创造条件吸引学生有意识地参与活动，主动探究。学习内容的安排上，结合课题的引入，首先引导学生自学蛋白质的功能，再由简单到复杂学习从氨基酸到蛋白质的结构，让学生易理解和掌握。所以，首先以大家关心的健康话题和“奶粉”这种日常生活中的常见婴儿食品引出本课课题“生命活动的主要承担者——蛋白质”。

全程中以学生常用的“便利贴”为道具，来突出氨基酸的结构、氨基酸形成蛋白质的过程以及蛋白质的结构多样性原因等重难点知识。培养学生合作学习、分析问题和解决问题的能力。让学生很直观的理解氨基酸、多肽和蛋白质之间的关系。通过角色扮演帮助学生直观形象地理解相关的计算。在本节课中还结合所学知识让学生了解一些常见身边科学和生活现象。

七、教学流程 教学环节 教师活动 学生活动 设计意图

（一）创设情境 导入新知

利用ppt展示分别喝优质奶粉和蛋白质含量低的劣质奶粉的健康婴儿和“大头娃娃”两幅图片。

过渡：为什么蛋白质缺乏会影响婴儿的正常生长发育呢？ 课题：蛋白质是生命活动的主要承担者。说-说：请分别说出图片中的根的作用？ 观察图片，激发学习欲望

学生随意说出一些种类的蛋白质：肌肉蛋白、血红蛋白、唾液淀粉酶等

良好的开端是成功的一半。用生活情景导入，设置悬念，可以激发学生的学习兴趣。

（二）自主探究 掌握新知 ↓

蛋白质的功能

1、过渡：这些蛋白质都承担者什么功能呢？

（活动一：填一填）结合教材P23的图片和文字，完成导学案上的表格。学生完成后投影展示、讲评（总结功能的同时，突出“绝大多数”、“都是”等关键词）。（指出：五大主要功能）

2、过渡：抗体、血红蛋白、激素、酶等，都是蛋白质吗？

（活动二：理一理）指导学生用便利贴合作构建以蛋白质为中心的集合模型。学生完成后投影展示。情感教育：保持健康的心态。

3．讨论：蛋白质仅这5大功能？得出“一切生命活动都离不开蛋白质”（活动三：练一练）导学案上2道蛋白质功能相关选择题 学生自学完成，并交流、解决相应的问题

2个一组合作动手

思考、讨论

学生的自主学习离不开教师的引导。教师在导学案上以表格填空的方式归纳出蛋白质的五大主要功能，并黑体加粗关键字

本环节，教师在课前精心设计提供了4张“便利贴”和蛋白质的圆形框，帮助学生顺利合成完成集合图的构建，加深对几类物质与蛋白质关系的理解。

结合教材封面和联系“空腹喝牛奶”等，提醒学生学会用所学知识去分析解决身边的问题和现象。

通过训练题的完成，让学生有成就感

（三）自主探究 掌握新知 ↓

氨基酸及其种类

1、过渡：视频“口服胶原蛋白都是骗人的”

（活动四：议一议）胶原蛋白美容、胰岛素治疗糖尿病等时，是注射还是口服？引出“氨基酸”

2、（活动五：找一找）在导学案列举的氨基酸中，用“□”圈出相同的部分，用“○”圈出不同的部分。引导分析氨基、羧基的书写方法

3、（活动六：试一试）：尝试在“人”字图上贴上代表氨基酸不同基团的便利贴。展示：氨基酸的结构通式（分解型和简化型）(指出：一种结构通式)

4、过渡：（在代表R基的头部放上一片代表氨基的便利贴）一个氨基酸分子中一定含有一个氨基或一个羧基吗？

5、（活动七：数一数）数出导学案上列出的谷氨酸和赖氨酸中含有的氨基和羧基个数。总结：氨基酸分子的结构通式（指出：两个判断标准）

（活动八：练一练）导学案上3道氨基酸相关选择题，并结合最后一题和血红蛋白分析蛋白质的组成元素

小组合作完成氨基酸结构通式

观察谷氨酸和赖氨酸的的结构式，讨论并交流得出氨基和羧基的数目

为学生创设更多机会让学生亲自参与动手，加强对氨基酸通式的理解和形象记忆。并充分调动学生学习兴趣，最大限度地挖掘学习主体的学习潜能。

让学生在讨论分析中学习，在学习中归纳，逐步形成科学素养。实现“教为主导，学为主体”的教学理念

通过及时训练巩固，培养学生合作解决问题的能力。

（四）自主探究 掌握新知 ↓

蛋白质的结构及其多样性

1．过渡：血红蛋白含574个氨基酸、共4条链，氨基酸是如何形成蛋白质的？ 2．归纳：师生共同归纳氨基酸形成蛋白质的结构层次。

3.（活动九：试一试）结合教材P22的图与文字，利用2人构建的一个氨基酸，每4人合作模拟2个氨基酸的脱水缩合过程。进一步引出三肽、多肽等概念。

4.（活动十：演一演）角色扮演：左手——黄色叶片——氨基； 右手——粉色叶片——羧基；若脱去部分的就折叠表示；握住的手表示肽键，等等。分别表演出4个氨基酸、6个氨基酸脱水缩合过程中失水数、形成的肽键数，至少含氨基或羧基数和实际含有的氨基或羧基数等（指出：三类数量关系）。

5．总结：10个氨基酸形成2条肽链的情况 6．（活动十一：贴一贴）先结合导学案上的图形提示，分析蛋白质结构多样性的四个原因，再到黑板上选择合适便利贴，4个人分别贴出4种不同的原因（指出：四项多样原因）（活动十二：练一练）导学案上相关例题

归纳从氨基酸到蛋白质的结构层次

动手模拟脱水缩合过程并展示

角色扮演氨基酸说明形成多肽过程中的一些数量关系

学生争先恐后自己选择便利贴到黑板上完成能说明某个原因的图示

完成例题，并讨论交流

通过三个环节，由总到分，由抽象到具体，让学生自主学习氨基酸的脱水过程和其中的数量关系。这样由浅入深、化难为易、化抽象为具体，突破教材的难点。

亲自动手展示自己对多样性原因的理解，很容易体会组成多肽的氨基酸的种类、数目、排列顺序不同，以及多肽盘曲折叠方式的不同。

（五）课堂总结 直观再现 ↓

蛋白质的概念图

1．总结：对照板书提纲，点出 一种结构通式 两个判断标准 三类数量关系 四项多样原因 五大主要功能

2．构建完善：概念图 积极参与回顾

完善知识网络

培养学生总结归纳的能力，形成系统的知识结构。

（六）课后作业 及时巩固

完成导学案上相应习题 自主完成作业

帮助学生及时巩固所学知识，提高课堂学习的有效性

八、板书设计

§2.2 生命活动的主要承担者——蛋白质

组成元素——C、H、O、N等 ↓ 一种结构通式 基本单位——氨基酸

脱水缩合↓ 两个判断标准 链状结构——多肽 ↓ 三类数量关系

11.《蛋白质含量》教学设计 篇十一

关键词：金荞；黄酮；可溶性蛋白质；可溶性糖

中图分类号： S517.01文献标志码： A文章编号：1002-1302（2014）01-0252-03

收稿日期：2013-05-26

基金项目：国家自然科学基金（编号：31060207、31171609）；现代农业产业技术体系专项（编号：CARS-08-A4）；贵州省农业攻关项目（编号：黔科合NY字[2010]3094）；贵州省动植物育种专项（编号：黔农育专字[2010]023号）；贵州省科技创新团队项目（编号：黔科合人才团队（2011）4007）；贵州师范大学博士基金（编号：11904-05032130025）。

作者简介：石桃雄（1980—），女，宁夏石嘴山人，博士，助理研究员，从事植物遗传育种研究。Tel：（0851）6780646；E-mail：shitaoxiong@126.com。

通信作者：陈庆富，博士，教授，主要从事植物遗传育种研究。E-mail：cqf1966@163.com。金荞复合物（F.cymosum complex）是蓼科（Polygonaceae）荞麦属（Fagopyrum Mill.）多年生草本植物，包括二倍体大野荞（F.megaspartanium QFChen）、二倍体毛野荞（F.pilus QFChen）、异源四倍体金荞（F.cymosum Meissn.）等3个生物学种类[1]。金荞因块根提取物含有生物活性物质（主要为类黄酮次生代谢物）而具有抗肿瘤、抗炎等多种药效学功能，是一种重要的根茎入药传统中药[2]。此外，金荞麦籽粒中含有大量营养物质和多种重要的无机元素及维生素。全面的营养价值及突出的保健功能使金荞成为值得开发的特色药食两用作物。

黄酮类化合物是金荞麦主要的生物活性成分。金荞根、花、叶、茎等组织中黄酮含量非常丰富。冯晓英等研究了大野荞花、茎、叶中总黄酮含量的变化，结果表明，黄酮含量高低顺序依次为：花（6.96%～10.63%）> 叶（2.97%～6.30%）>茎（1.00%～1.96%）[3]。刘娜研究发现，金荞复合物总黄酮含量在居群间和居群内的变异很大，大野荞与金荞叶片总黄酮含量差异不显著，但二者叶片总黄酮含量均极显著高于毛野荞；大野荞幼花序总黄酮含量极显著高于毛野荞[4]。

由于黄酮含量较高，金荞幼叶现已被用于特色保健茶的开发[5]。可溶性糖和可溶性蛋白的积累不仅可以增强植物的抗逆性[6-7]，还有助于茶叶品质的形成[8-10]。然而，目前国内外对金荞叶片可溶性蛋白、可溶性糖含量的研究还鲜有报道。本研究分析了50份金荞复合物收集系叶片的黄酮、可溶性蛋白、可溶性糖含量，旨在挖掘优质金荞复合物收集系，促进金荞产业发展。

1材料与方法

1.1材料

不同收集系金荞材料由贵州师范大学荞麦产业技术研究中心提供（表1），所有收集系材料均种植于贵州师范大学荞麦产业技术研究中心实验基地。

1.2方法

1.2.1样品采摘和制备采集健康金荞复合物收集系幼叶100 g，用自来水清洗，再用无菌水冲洗干净，在室温下晾干，放入烘箱中105 ℃杀青15 min，然后放到60 ℃恒温干燥箱干燥至恒重。

1.2.2黄酮含量测定称取研磨成粉末的干样1 g置于 50 mL 容量瓶中，加入75%甲醇溶液定容至刻度，于60 ℃恒温水浴鍋中水浴4 h后过滤，得粗提液。黄酮含量参照凌永霞等的方法[11]测定。

1.2.3可溶性蛋白含量测定称取干样0.2 g放入研钵中，加2 mL蒸馏水，研磨成匀浆，移至10 mL离心管中，用6 mL蒸馏水分次洗涤研钵，移入离心管中，5 000 r/min离心 15 min，上清液转入10 mL容量瓶中，用蒸馏水定容至10 mL，摇匀得粗提液。可溶性蛋白含量采用考马斯亮蓝（G-250）染色法测定[12]。

1.2.4可溶性糖含量测定称取干样0.1 g放入研钵，加80%乙醇溶液2 mL研磨成匀浆，移到10 mL离心管中，用 6 mL 蒸馏水分次洗涤研钵，移入离心管中，5 000 r/min离心15 min，上清液转入10 mL容量瓶中，蒸馏水定容至10 mL，摇匀得粗提液。可溶性糖含量采用蒽酮法测定[13]。

1.2.5数据处理采用SAS软件对试验数据进行方差分析，用LSD法进行P=0.05的差异显著性检验。

2结果与分析

2.1金荞收集系叶片黄酮含量

试验结果（表2）显示，50份金荞收集系叶片黄酮含量均值为701%，变异范围为3.10%～10.52%，变异系数为0.25%。其中来自贵州省安顺市的收集系A9-4-1黄酮含量最低，来自贵州省贵阳市的收集系A1-1-2黄酮含量最高。从图1中可以看出，50份金荞收集系叶片黄酮含量变异较大，呈近似正态分布。其中48%收集系（24份）叶片的黄酮含量高于平均值（7.01%）。来自贵州省贵阳市的收集系A8-9-2黄酮含量也超过10%。

nlc202309041844

2.2金荞收集系叶片可溶性蛋白含量

从表2可见，50份金荞收集系叶片可溶性蛋白含量平均值为23.56%，变异范围为11.50%～35.10%，变异系数为021%。其中原产于重庆市的收集系A6-6-1可溶性蛋白含量最低，来自四川省康定县的收集系A4-5-1可溶性蛋白含量最高。从图2中可以看出，50份金荞收集系叶片可溶性蛋白含量呈正态分布，其中76%收集系（36份）叶片的可溶性蛋白含量介于18.58%～28.02%。来自四川省亭县的收集系A5-1-1及来自贵州省贵阳市的收集系A1-1-2叶片的可溶性蛋白含量也超过30%，分别为31.20%、33.40%。

2.3金荞收集系叶片可溶性糖含量

从表2可见，50份金荞收集系叶片可溶性糖含量的平均值为16.27%，范围为11.00%～22.20%，变异系数为014%。其中原产于西藏的收集系A7-2-2可溶性糖含量最低，来自湖北省恩施市的收集系A10-11-2可溶性糖含量最高。从图3可以看出，50份金荞收集系叶片可溶性糖含量呈偏正态分布，其中94%收集系（47份）叶片可溶性糖含量集中于

2.4金荞收集系叶片黄酮、可溶性蛋白、可溶性糖含量相关性

由表3可见，金荞收集系叶片黄酮含量与可溶性蛋白含量呈极显著正相关；黄酮含量与可溶性糖含量、可溶性蛋白含量与可溶性糖含量间也呈正相关，但未达到显著水平。

2.5金荞收集系叶片黄酮、可溶性蛋白、可溶性糖含量的地域性差异

由图4可见，金荞收集系叶片黄酮、可溶性蛋白、可溶性糖含量存在一定的地域性差异，其中原产于西藏的3个金荞收集系叶片黄酮、可溶性蛋白、可溶性糖含量平均值最低；原产于四川省的5个收集系叶片可溶性蛋白含量平均值最高；原产于湖北省的2个收集系叶片可溶性糖含量平均值最高。

3结论与讨论

目前国内外对金荞复合物黄酮含量基因型差异的研究较少。刘娜对原产于贵州省、云南省、四川省、湖南省、湖北省、西藏的金荞复合物48个收集系的196个植株叶和花序中黄

酮、芦丁含量进行研究，结果表明，在同一栽培条件下，金荞复合物种间、居群间、居群内不同植株间的变异程度都很大[4]。本研究表明，50份金荞复合物收集系叶片的黄酮含量变异广泛（3.10%～10.52%），这与刘娜的研究结论[4]一致，说明金荞复合物存在丰富的遗传多样性。唐宇等对28份苦荞品种和20份甜荞品种叶片黄酮含量的研究表明，2种荞麦叶片黄酮含量的平均值为5.3%[14]。赵玉平等研究表明，苦荞叶片中黄酮含量为5.39%[15]。韩志萍等对甜荞麦叶片总黄酮含量测定表明，甜荞麦叶片黄酮含量达5.29%[16]。本研究中50份金荞麦复合物收集系叶片黄酮含量平均值为7.01%，远高于栽培种甜荞和苦荞。其中来自贵阳的收集系A1-1-2、A8-9-2叶片黄酮含量超过10%，是具有较高开发价值的高黄酮种质资源。

由于金荞幼叶黄酮含量较高，因此以其为原料研制绿茶产品对金荞的开发利用具有重要意义。前人研究表明，可溶性蛋白、可溶性糖含量的积累有利于茶叶品质的形成[8-10]。茶叶的可溶性蛋白质是能直接进入茶汤的营养成分之一，是鉴定茶叶品质的重要指标。可溶性糖是茶叶香气形成的重要基质，高含量可溶性糖是茶汤滋味上乘的贡献因子之一。目前国内外对荞麦叶片可溶性蛋白、可溶性糖的研究鲜有报道。本研究表明，金荞麦复合物收集系叶片可溶性蛋白、可溶性糖含量也存在丰富的居群变异，其中原产于亭县的收集系 A5-1-1 和贵阳市的收集系A1-1-2叶片的可溶性蛋白含量分别高达31.20%、33.40%。分别原产于恩施市、修文县、重庆市的收集系A10-11-2、A2-1-1、A6-6-2叶片可溶性糖含量高于或接近20.0%。收集系A5-1-1、A1-1-2、A10-11-2、A2-1-1、A6-6-2是非常值得开发的金荞种质资源。

相关性分析表明，金荞复合物收集系叶片黄酮含量与可溶性蛋白含量存在极显著的正相关，而黄酮含量与可溶性糖含量、可溶性蛋白含量与可溶性糖含量也存在正相关。产自贵阳市的收集系A1-1-2集高黄酮含量和高可溶性蛋白含量于一身，这表明选择高黄酮、高可溶性蛋白、高可溶性糖含量的品种是有可能的。

对7个省份金荞收集系叶片黄酮、可溶性蛋白、可溶性糖含量进行比较，发现这3个性状均存在一定的地域性差异，这与刘娜的研究结论[4]也相互验证，也与张春平等[17]的研究结果一致，即金荞遗传多样性与地理位置表现出明显相关性。

参考文献：

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[2]周洁云，林静，杜霞，等. 金荞麦的药理作用研究概况[J]. 湖北中医药大学学报，2012，14（4）：68-69.

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[17]张春平，何平，何俊星，等. ISSR分子标记对金荞麦8个野生居群的遗传多样性分析[J]. 中草药，2010，41（9）：1519-1522.李文云，王立娟，袁启凤，等. 不同产地牛肉红朱橘果实可溶性糖和有机酸含量分析[J]. 江苏农业科学，2014，42（1）：255-258.

12.《蛋白质含量》教学设计 篇十二

1. 仪器及实验材料和试剂

1.1 仪器

UV300紫外-可见分光光度计以及工作站 (美国热电) ;SIMS50000个人型纯水器 (美国MILLIPORE) ;BP211D分析天平 (德国Sartorius) ;HWS26型电热恒温水浴锅 (上海一恒科技有限公司) ;ZH-2自动漩涡混合器 (天津药典标准仪器厂) ;5ml具塞纳氏比色管。

1.2 实验材料和试剂

硫酸铜 (Cu SO4·5H2O) (天津市化学试剂三厂分析纯) 、酒石酸钾钠 (C4H4O6KNa·4H2O) (中国·郑州派尼化学试剂厂分析纯) 、氢氧化钠 (Na OH) (中国医学科学院天津协和医学科技公司分析纯) ;胶原蛋白对照品由陕西巨子生物技术有限公司提供;胶原蛋白贴敷料由陕西巨子生物技术有限公司提供 (批号:20101011、20101113、20101215) 。

2. 方法与结果

2.1 溶液的制备

2.1.1 双缩脲试剂的制备

称取1.50g硫酸铜 (Cu SO4·5H2O) 和6.0g酒石酸钾钠 (C4H4O6KNa·4H2O) , 用500m l纯化水溶解, 在搅拌下加入300ml10%Na OH溶液, 用纯化水稀释至1000ml, 摇匀, 即得。

2.1.2 空白溶液的制备

在5ml具塞纳氏比色管中加入1ml纯化水, 加双缩脲试剂至5ml, 用自动漩涡混合器充分摇匀后, 在37℃水浴下恒温放置30min, 作为空白溶液。

2.1.3 胶原蛋白系列标准溶液的制备

精密称取胶原蛋白适量, 用纯化水做溶剂稀释成每1ml含10mg的胶原蛋白标准储备溶液。分别精密量取标准储备液2ml、4ml、6ml、8ml、10ml、15ml、20ml加入100ml容量瓶中, 纯化水定容, 配制成0.2mg/ml、0.4mg/ml、0.6mg/ml、0.8mg/m l、1.0mg/m l、1.5mg/m l、2.0mg/m l的胶原蛋白标准系列溶液备用。分别精密吸取上述标准溶液各1ml, 移入5ml具塞纳氏比色管中, 加双缩脲试剂至5ml, 用自动漩涡混合器充分摇匀后, 在37℃水浴下恒温放置30min。

2.1.4 供试品溶液的制备

取胶原蛋白贴敷料, 挤压贴膜, 汇集挤出液于25ml烧杯中, 精密吸取挤出液5ml至10ml量瓶中, 加纯化水稀释至刻度, 摇匀。精密量取1ml, 移入5ml具塞纳氏比色管中, 加双缩脲试剂至5ml, 用自动漩涡混合器充分摇匀后, 在37℃水浴下恒温放置30min。

2.2 线性关系考察

以空白溶液为参比, 依据紫外-可见分光光度法, 在540nm对7个浓度的胶原蛋白标准溶液测定吸光度。以对照品溶液吸光度为纵坐标 (y) , 对照品溶液浓度为横坐标 (x) , 绘制工作曲线, 计算回归方程。结果见表1, 标准曲线见图1。

2.3 精密度试验

取0.6mg/ml的对照品溶液, 重复测试6次, 测定吸光度, 结果RSD为2.3%, 表明仪器的精密度良好。

2.4 稳定性试验

取20101011批样品, 在0、2、4、8、24小时分别按供试品溶液制备方法制得供试品溶液, 测定吸光度。结果RSD为1.9%, 表明样品溶液在24小时内基本稳定。

2.5 重复性试验

取20101011批样品, 按供试品溶液制备方法制得供试品溶液, 平行6份, 测定胶原蛋白含量。结果RSD为2.8%, 表明该方法的重复性良好。

2.6 加样回收率试验

取20101011批样品5ml至10ml量瓶中, 加纯化水稀释至刻度, 摇匀, 再精密量取0.5ml, 移入5ml具塞纳氏比色管中, 平行6份, 分别加入浓度为1.0mg/ml胶原蛋白对照品溶液0.5ml, 加双缩脲试剂至5ml, 用自动漩涡混合器充分摇匀后, 在37℃水浴下恒温放置30min, 依据前文的方法测定, 计算回收率及其RSD。结果见表2。

3.样品测定

分别测定胶原蛋白贴敷料3批样品中胶原蛋白含量, 平行操作, 取平均值。结果见表3。

4.讨论

比色法测定胶原蛋白贴敷料中胶原蛋白含量的原理是:在强碱性溶液中, 蛋白质与Cu2+形成紫色络合物, 紫色络合物颜色的深浅与蛋白质浓度成正比, 利用标准胶原蛋白溶液作对照, 采用比色法测定样品胶原蛋白质含量。试验结果表明该方法准确、快速, 实验仪器简单、操作方便, 测定数值重现性好, 可用于胶原蛋白贴敷料中胶原蛋白含量的控制。

参考文献

13.《蛋白质含量》教学设计 篇十三

《生命活动的主要承担者——蛋白质》是人教版必修一的重难点内容。本节课的教学目标如下：

1、说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程

2、概述蛋白质的结构和功能

3、说明蛋白质是生命活动的主要承担者

4、关注蛋白质的研究新进展。本节内容涵盖的知识点较多，包括氨基酸的结构及其分类，蛋白质的形成过程，以及蛋白质的功能。其中重难点内容是氨基酸脱水缩合过程及蛋白质的形成过程。

在进行教学设计时，我考虑到“蛋白质”、“氨基酸”“脱水缩合”等概念较为抽象，从学生的实际出发，通过情境创设教学法、活动法、问题法，辅以讲授法，重点讲解了氨基酸的结构特点、氨基酸脱水缩合的过程，具体如下：

1、情境导入

（1）大头娃娃事件

这个事件可以提高学生的积极性，激发他们学习“蛋白质”的兴趣（2）食物中丰富的蛋白质

联系生活实际，让学生形成蛋白质就在身边，激发他们学习蛋白质的欲望（3）图片展示蛋白质的各种功能

在导入和与学生的互动过程中讲解了蛋白质的催化、运输、免疫、调节功能等，让学生在学中感受到理论与实际的联系。

2、氨基酸的结构及其特点

学生对氨基酸的概念较为陌生。我通过展示生物体内的四种氨基酸，让学生自己观察并找出其结构特点，写出结构通式，学生积极参与课堂，大多能够准确写出氨基酸的结构通式。此外，我通过形象的比喻，让学生以自身为单位来记忆氨基酸的结构通式：把自己的左手和右手分别当成氨基和羧基，把躯干当成中心碳原子，把两条腿当成H原子，把头部当成R基，学生对于氨基酸的结构通式的印象就更为深刻了。同时，学生也在联想到自己的左右手不能脱离躯干而存在的过程中形象地推理到氨基酸的氨基和羧基必须连在同一个C原子上，在联想到全班同学的不同主要体现在头部的不同的过程中形象地推理到R基决定了不同的氨基酸。

3、氨基酸的脱水缩合过程

活动法与演示法的巧妙结合：我让学生先自己阅读并理解“脱水缩合”的概念，然后让两个学生通过牵手的方式演示两个氨基酸脱水缩合的过程，学生积极性很高，也能正确演示出这一过程。之后我进行了知识点的总结：牵手的瞬间代表一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基结合，此过程羧基脱去-OH,氨基脱去-H，形成一分子水，剩余部分结合形成二肽。学生恍然大悟，印象也较为深刻。接着，我又让第三个学生再通过牵手的方式和前两个学生形成三肽，学生也能正确演示出这一过程。

最后，我通过提问的方法让学生对氨基酸脱水缩合过程中形成的肽键数、脱去的水分子数与氨基酸数和肽链数的关系进行了概括总结。学生在进行活动的过程中大多掌握了这方面的知识。

14.《蛋白质含量》教学设计 篇十四

测量空气中灰尘含量课题： 统计初步 年级： 初中三年级 目的： 1.了解完成统计里的实习作业的一般方法和步骤。2.了解随机抽样的方法，了解频率分布的意义，得出一组数据的频率分布。3.通过实际测量空气中灰尘含量，认识环境保护的重要性。方法： 实际测量，制作频率分布表和频率分布直方图，并进行分析、比较、讨论。材料： 纸条、笔。准备： 教师向学生简要介绍本次活动的目的和方法，将学生分为3～5人的小组，为每个小组复印一张学生活动页，分别选取几个不同的地点（如工厂附近、公园、繁华街道），以当地停放的汽车作为抽取样本的对象。步骤： 1.确定抽取样本的方法并抽取样本 每个小组随机抽取当地停放的60辆汽车作为样本（抽取方法参看教科书），用纸条在汽车车顶上抹过10厘米，在纸上留下60个灰尘点；接着，将这些灰尘点按灰尘度分为特黑、黑、灰、较灰、白、很白六个等级，将这60个灰尘点按上述六个等级分类。2.计算和分析数据，填写实习报告 每个小组将测得的数据填入实习报告，进行数据整理与计算，得到频率分布表和频率分布直方图。3.得出结论 从频率分布表和频率分布直方图得出本小组所测量的汽车车顶上的灰尘的主要的分布等级范围，填入表格，并完成表格后面的图。4.分析、交流、讨论 让三个小组的学生分别展示他们的实习报告，引导学生讨论下列问题。● 你感觉现在空气中灰尘含量比你上小学时高了还是低了，为什么会有这样的变化？ ● 比较三个地方空气中的灰尘含量，哪个地方高？哪个地方低？为什么？ ● 空气中的灰尘主要是从哪里来的？ ● 空气中灰尘多，会给人们带来哪些不便和危害？ ● 你认为应如何减少空气中的灰尘，现在我们国家采取了哪些措施？5.小结 教师对学生的发言和讨论做必要的补充，并充分鼓励、表扬学生认真探索的精神，肯定他们勤于思考、实践的科学态度和方法。应当注意，调查统计的结果并不是最重要的，重要的是每个学生的积极参与并初步掌握统计、抽样调查的方法和在活动过程中受到的教育。

15.《蛋白质含量》教学设计 篇十五

凯式法的基本原理是首先将样品在催化剂存在下, 以浓硫酸消化分解, 蛋白质中的氮转化为铵态 (硫酸铵) , 再经强碱蒸馏, 蒸出的氨用硼酸溶液吸收, 最后用酸标准溶液滴定, 根据酸标准溶液的浓度和消耗的体积, 可计算氮的含量。含氮量乘以相应的蛋白质换算系数, 即为蛋白质含量。

此法虽有仪器设备简单的优点, 但它却存在着操作繁琐、费时、蒸馏过程易发生倒吸现象等不足;而利用全自动凯氏定氮仪测定食品中蛋白质则可简便快速的完成分析。

使用全自动消化炉和全自动凯式定氮仪进行蛋白质的测定时, 在加酸量、加催化剂量、消化条件以及蒸馏条件都相同的情况下, 最重要的由人为控制的变量就是取样量。取样量不同, 可能会影响消化和蒸馏的结果。例如, 测定淀粉中的蛋白质时, 如果取样量达到2.5g左右, 则无法将其消化完全;测定蛋白质粉中的蛋白质时, 如果取样量超过0.65g, 蒸馏滴定时则会因为吸收池液面过高但氨依然没有完全蒸出而影响最终的测定结果;测定花粉中的蛋白质时, 如果取样量小于0.2g, 则会因为样品中氨含量过少而大量增加滴定相对误差。由此可见, 在蛋白质的测定中, 选取合适的取样量是非常重要的。

GB 5009.5-2010中关于取样的描述为称取固体试样0.2~2g、半固体试样2~5g或液体试样10~25g (相当于30~40mg氮) , 精确至0.001g。而使用全自动定氮仪时无需如此大的取样量, 故最佳取样条件需要摸索。考虑到国标中的阐述, 认为最佳取样量和蛋白质含量之间应该有一定的比例关系, 例如线性关系。但目前尚无相关方面的研究。

Kjeldahl2300全自动定氮仪 (瑞典FOSS公司) 是目前国内各检测、研究机构较常用的全自动定氮仪型号之一, 本文对使用Kjeldahl2300全自动凯式定氮仪测定不同食品中蛋白质含量时取样量大小的选择进行了多次试验, 得出了一些有一定规律的数据, 对测定不同样品蛋白质含量时取样量的选择有一定的参考性建议。

1 试验材料与方法

1.1 试验材料

蛋白质粉、淀粉、调味酸乳、乳饮料、花粉、纳豆胶囊 (干粉型) 、牛肉干、巧克力糖果、肉松和乳粉均按常规方法制备成样品。

1.2 试验试剂

硫酸钾、硫酸铜、浓硫酸、氢氧化钠 (400g/L) 、硼酸 (15g/L) 、盐酸 (0.1mol/L) 、甲基红 (1g/L) 和溴甲酚绿 (1g/L) 均为分析纯, 硫酸铵为优级纯。所用蒸馏水均为试验室三级用水。

硫酸钾与硫酸铜按30∶1混合制成混合催化剂, 甲基红、溴甲酚绿与硼酸溶液按每1L硼酸溶液中加入20m L甲基红和16m L溴甲酚绿的比例配制成混合吸收液。

1.3 试验仪器

Kjeldahl2300全自动定氮仪、Tecator Digestor Auto 20消化炉, 瑞典FOSS公司。

1.4 试验方法

1.4.1 消化

精确称取一定量的样品, 小心无损的移入消化管中, 加入浓硫酸8m L及混合催化剂2.5g, 置于20孔全自动消化炉上, 安放好后按下执行按钮开始消化, 同时打开抽气三通上连接的自来水龙头, 使抽气三通处于吸气状态。消化炉自常温起40min后升温至420℃, 消化至溶液基本澄清之后继续消化30min, 整个消化过程均在通风橱中进行, 持续时间为100min。消化结束后将消化管取出, 在通风橱中冷却至室温。

1.4.2 蒸馏及滴定

打开Kjeldahl2300全自动定氮仪, 经过开机自检, 待系统稳定后, 检查盐酸标准滴定溶液管路中是否有气泡未排出, 若有应先排出管路中的气泡。将操作参数设定为:

清洗系统并测定空白, 然后取一支干净的消化管, 加入用优级纯硫酸铵配制的已知浓度的标准硫酸铵溶液10m L, 选择Recovery模式测定标准溶液的空白回收率。待3次测定的空白回收率都在99.5%~100.5%之间后, 可认为仪器状态已稳定, 可以开始测定样品。选择Protein模式, 抬起安全门, 放入消化管并轻轻转动几下, 保证消化管口与仪器之间保持密封状态, 输入样品的称样量和蛋白质转换系数, 放下安全门, 蒸馏滴定过程自动启动。待测定过程完全结束, 仪器状态显示为Ready时, 记录测得的数据为样品中蛋白质的百分含量。抬起安全门, 取下已经测定完的消化管, 换上另一只待测消化管, 继续测定。测定完全部样品之后再次测定标准溶液的空白回收率。试验期间若出现数据异常, 也会在样品之间穿插测定标准溶液的空白回收率, 保证仪器的空白回收率始终保持在99.5%~100.5%之间。

2 结果与分析

2.1 各类样品在取样量不同的情况下所测得的蛋白质含量

2.1.1 淀粉

取淀粉的取样量为横坐标, 测得的蛋白质含量为纵坐标做图, 所得曲线如图1所示。

最佳取样量区间1.5~2.0g。精密度分析见表1。

2.1.2 巧克力糖果

取巧克力糖果的取样量为横坐标, 测得的蛋白质含量为纵坐标做图, 所得曲线如图2所示。

最佳取样量区间0.65~0.90g。精密度分析见表2。

2.1.3 乳粉

取乳粉的取样量为横坐标, 测得的蛋白质含量为纵坐标做图, 所得曲线如图3所示。

最佳取样量区间0.25~0.75g。精密度分析见表3。

2.1.4 花粉

取花粉的取样量为横坐标, 测得的蛋白质含量为纵坐标做图, 所得曲线如图4所示。

最佳取样量区间0.25~0.70g。精密度分析见表4。

2.1.5 纳豆胶囊 (干粉型)

取纳豆胶囊的取样量为横坐标, 测得的蛋白质含量为纵坐标做图, 所得曲线如图5所示。

最佳取样量区间0.20~0.50g。精密度分析见表5。

2.1.6 肉松

取肉松的取样量为横坐标, 测得的蛋白质含量为纵坐标做图, 所得曲线如图6所示。

最佳取样量区间0.20~0.40g。精密度分析见表6。

2.1.7 牛肉干

取牛肉干的取样量为横坐标, 测得的蛋白质含量为纵坐标做图, 所得曲线如图7所示。

最佳取样量区间0.20~0.30g。精密度分析见表7。

2.1.8 蛋白质粉

取蛋白质粉的取样量为横坐标, 测得的蛋白质含量为纵坐标做图, 所得曲线如图8所示。

最佳取样量区间0.10~0.35g。精密度分析见表8。

2.1.9 乳饮料

取乳饮料的取样量为横坐标, 测得的蛋白质含量为纵坐标做图, 所得曲线如图9所示。

最佳取样量区间1.30~3.01g。精密度分析见表9。

2.1.1 0 调味酸乳

取调味酸乳的取样量为横坐标, 测得的蛋白质含量为纵坐标做图, 所得曲线如图10所示。

最佳取样量区间1.30~2.00g。精密度分析见表10。

2.2 加标回收率试验

取乳粉、肉松和乳饮料各2份, 在消化前分别加入一定量的硫酸铵, 通过测定其含氮量, 计算加标回收率, 加标回收率试验结果见表11。

2.3 数据分析

由2.1中各项试验数据来看, 取样量在最佳取样量区间内时, 测得的数据精密度较高, 与整体区间内的全部数据相比较而言, 其标准偏差和RSD均大幅下降, 即取样量在最佳取样量区间内时可以得到较平稳、较准确和重复性较高的结果。

选取所有固体样品数据, 取其蛋白质含量为横坐标, 最佳取样量区间的中值为纵坐标做图, 所得曲线如图11所示。

图中拟合曲线的方程式为y=-0.1961Ln (x) +1.0687, R2=0.9996。

由图11可知:样品中蛋白质含量和其最佳取样量呈对数关系, 而不是原先预想的线性关系。在实际试验过程中, 只要有了样品蛋白质含量的估计值或经验值, 即可根据上述曲线推算出该样品最佳取样量区间的中值, 便可以根据该值进行取样测定, 大大提高了试验的效率和试验数据的准确性。

将2组液体样品带入曲线中, 发现所得试验数据并不符合该曲线方程, 说明该曲线方程只针对固体样品, 液体样品并不适用于该曲线。可能是因为液体样品的取样量关系到更多方面的因素, 例如水分和总固体等, 还有待研究人员对液体样品的最佳取样量进行后续的研究来确定其中的影响因素和对应关系。

另外在取样时还应注意, 固体样品取样量最好不要超过2g, 否则在消化过程中容易结块。所称取的样品中蛋白质总量最好控制在0.04~0.48g之间, 若低于0.04g会增加定氮仪自动滴定时的相对滴定误差, 导致最终结果明显偏高;若高于0.48g会使盐酸标准滴定溶液消耗量过大, 吸收池液面已达到上限但依然没有完成滴定过程, 导致最终结果偏低。

3 结论

利用Kjeldahl2300全自动定氮仪以及消化炉对样品中蛋白质含量进行测定时, 在加试剂量相同、消化条件及蒸馏条件相同的情况下, 对取样量的控制会直接影响试验结果的准确性。本文选取种类不同和蛋白质含量不同的样品10种, 进行梯度取样测定, 得出以下结论, 供检测、研究人员参考: (1) 固体样品蛋白质含量和取样量之间呈对数关系; (2) 固体样品取样量一般不要超过2g, 称取的样品中蛋白质总量应控制在0.04~0.48g之间; (3) 液体样品的最佳取样量不单由蛋白质含量决定, 还可能与水分含量等因素相关。

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16.《蛋白质含量》教学设计 篇十六

本首歌曲其实不是很容易唱好的，回顾整个教学过程，我从成功、不足做以下反思：

作为音乐教师，首先应该明确音乐教育的目的是培养学生对音乐的感悟，以审美教育为核心，在整个音乐教学过程中要以音乐的美感来感染学生，要以音乐中丰富的情感来陶冶学生，进而使学生逐步形成健康的音乐审美能力。能够根据学生年纪的生理、心理特点，以学生为主体，引导学生感受、理解、表现音乐。在教学中我尝试着运用新的教学理念，让学生走进音乐，让音乐走入学生生活。本节课不仅仅是学习了一首歌曲，个重要的是让学生认识到博爱

其次就是要创造学生在课堂上的主体地位及参与状态。只有给学生民主、平等、宽松、和谐的学习环境，学生才能积极主动的参与到课堂教学中，从而达到深度探究。

17.《蛋白质含量》教学设计 篇十七

一、教学设计

（一）教学目标的确定

在课程标准的具体内容标准中，与本节内容相对应的条目是“概述蛋白质的结构和功能”，“概述”属于理解水平，首先要理解蛋白质的基本组成单位──氨基酸的结构特点，以及由氨基酸形成蛋白质的过程，要达成新课标的要求，确定本节的知识目标为：“说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程”、“概述蛋白质的结构和功能”。

能力目标：教材中并没有直接给出氨基酸的结构通式，而是让学生观察4种氨基酸的结构，通过思考与讨论，找出氨基酸的共同特点，加深对氨基酸结构的理解。这种让学生通过主动探究得出结论的处理方式，是新教材的特点之一，是落实探究性学习课程理念的具体体现。关于蛋白质结构和功能的多样性，教材采用图文并茂的形式，让学生在获取形象、丰富的信息内容的同时，培养分析和处理信息的能力。

考虑到认同生命的物质性对于树立唯物主义观点具有重要意义，而本节内容恰好说明了生命活动的物质基础的重要方面──许多生命活动是靠蛋白质来完成的，因此，在情感态度与价值观方面，就确定了“认同蛋白质是生命活动的主要承担者”。世界上第一个人工合成蛋白质的诞生，是我国科学家在生物学史上创造的奇迹。国际人类蛋白质组计划，是继人类基因组计划之后的又一项大规模的国际性科技工程，是我国科学家第一次领衔国际重大科研协作计划。科学史话和科学前沿分别介绍了这两项重大科研成果，让学生在了解蛋白质研究有关的科学史和前沿进展的同时，培养爱国主义精神，增强民族自信心和自豪感。

（二）教学内容

1．教材内容的地位、作用与意义

对细胞结构和功能的了解，应建立在了解细胞的物质组成的基础之上。本节关于组成细胞的重要物质蛋白质的内容，是学习本书其他章节的基础，也是学习高中生物课程其他模块的基础。

2．教材的编排特点、重点和难点

特点：

（1）教材中并没有直接给出氨基酸的结构通式，而是让学生观察4种氨基酸的结构，通过思考与讨论，找出氨基酸的共同特点，加深对氨基酸结构的理解。这种让学生通过主动探究得出结论的处理方式，是新教材的特点之一，是落实探究性学习课程理念的具体体现。

（2）关于蛋白质结构和功能的多样性，教材采用图文并茂的形式，让学生在获取形象、丰富的信息内容的同时，培养分析和处理信息的能力。

（3）教材考虑到分子水平的内容比较抽象，为了加强学习内容与生活的联系，提高学生的学习兴趣，本节教材编入了一些联系生活的内容。

重点：

（1）氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。

（2）蛋白质的结构和功能。

难点：

（1）氨基酸形成蛋白质的过程。

（2）蛋白质的结构多样性的原因。

（三）教学对象

1．学生已有知识和经验

高一学生还没有学习有机化学，缺乏有关氨基酸和蛋白质的化学知识，而细胞的分子组成是微观、抽象的内容。教材考虑到分子水平的内容比较抽象，为了加强学习内容与生活的联系，提高学生的学习兴趣，本节教材编入了联系生活的内容。如：为什么食物中应添加必需氨基酸？为什么吃熟鸡蛋比吃生鸡蛋容易消化？有关这些内容学生都有一定的经验基础，如果利用学生的生活经验展开教学，有助于增加教学内容的亲和力。

2．学生学习方法和技巧：探究性学习、合作性学习。蛋白质的知识既是重点，又是难点，内容比较多。在学习时按照一条主线来进行，即组成元素（C、H、O、N）→基本单位（氨基酸）→肽链→蛋白质分子，再由结构到功能循序渐进，从而逐步理解掌握。

3．学生个性发展和群体提高

（四）教学策略

1、教学设计思路

由于学生缺乏有关氨基酸和蛋白质的化学知识，细胞的分子组成又是微观的内容，比较抽象，所以在教学时，应注意联系学生的生活经验，利用图解、课件和游戏等加强教学的直观性，加强学生对微观内容的感性认识，使学生在主动获取知识的过程中完成重点、难点知识的学习，提高思维能力，形成相应的观点。

2．教学方法：引导学生探究性学习；利用图解、多媒体课件和游戏等直观教学法。

3．教学媒体的选择与运用：利用图解、多媒体课件和游戏等。

4．教学流程

在本节教学中，我们通过组织学生进行一个个有趣的游戏，模拟氨基酸的结构和肽链的形成过程，让学生在愉快的学习环境中轻松地学习抽象、微观的化学分子结构和化学反应等科学知识。通过游戏模拟活动去突破本节课“蛋白质的结构”的教学难点的。这次说课主要说说这方面的问题，其他内容略。

1．课前预习与准备

尽管学生听说过蛋白质这一名词，但并不知道其化学结构和功能。因此，课前布置预习是非常必要的，通过预习学生能对将要学习的知识有一个大致的了解，同时会遇到一些问题，促使他们产生进一步认识蛋白质的兴趣，为进行有效的课堂教学打下良好的基础。

（1）让学生阅读课本第一页的关于邹承鲁等人第一个人工合成蛋白质，及本节的科学史话和科学前沿。

（2）让学生通过阅读课本初步了解氨基酸的结构，并制作氨基酸的结构模型。这样可增强学生的积极性。

2．利用问题探讨引入课题

给出问题探讨旁边的图片，然后提问：

（1）除此之外，同学们知道还有哪些食品中富含蛋白质？

（2）氨基酸与蛋白质有何关系？为什么有些食品中要添加某些氨基酸？

评价学生回答，引入研究主题：生命活动的主要承担者──蛋白质。

3．在愉快的游戏中学习氨基酸和蛋白质的结构

高一学生抽象思维能力不是太强，以形象思维为主，所以在课堂上教师能以形象具体的方式进行教学，学生的学习效果比较好。所以在这部分的教学中采用了这种方式进行。

（1）氨基酸的结构特点

先给两分钟时间让学生完成书中P20页的思考与讨论。四人小组进行讨论后各组代表回答下列问题：

A．这些氨基酸的结构具有什么共同特点？

B．“氨基酸”这一名词与其分子结构有对应关系吗？

学生自己通过探究总结出氨基酸的结构通式。

检查学生所做模型，给予恰当的评价。然后请一位学生上讲台，伸开双手，两脚并拢，面向同学。问：为什么让他做这个姿势？

学生与他们所做模型或书中的通式进行比较可说出：“他的两只手相当于氨基和羧基，他的脚相当于氢基，头相当于R基，躯干就相当于连接这四个基团的碳原子。”

我给出课件中的图形，让学生填入相应结构，对照刚才同学的姿势。

最后让学生把思考与讨论中的四种氨基酸按通式的形式把各部分用方框画出来。标出各种氨基酸的R来。（1分钟）

问：什么的不同会导致氨基酸的不同？学生很容易就明白了。

通过这种预习加课堂上的模拟形式，学生很容易就可理解和掌握氨基酸结构通式这一重点内容。

（2）氨基酸形成蛋白质的过程

氨基酸的脱水缩合反应及有关计算，是教学的一个难点。同样利用学生的动作模拟及动态课件来帮助学生进行学习。

请同桌的两位同学注意，问：“假设你们就是两个氨基酸分子，要形成一种物质应该怎样连接起来呢？”

学生思考后都手拉手。

问：两只手分别代表什么？学生答：一个是氨基，另一个是羧基。

这两个基团怎样连接起来的？答：通过脱水缩合反应结合的。

握住的手的位置相当于什么？肽键。

对于学生正确的回答，要及时地给予充分的肯定，并要求学生阅读教材中有关氨基酸脱水缩合反应的内容，加深理解。

后提问：什么是二肽、多肽、肽链？

为了进一步加深学生对氨基酸形成肽链过程的理解，对此过程中氨基酸通过脱水缩合反应脱去的水分子数目和形成肽键的数目的计算，做如下游戏：

请一列七个学生起立，先两个同学握手，问：两个氨基酸结合脱去多少分子水？形成的肽键有多少个？（都是1个。）如果是三个、四个、„„七个呢？（2个、3个„„六个。）肽键数和失去的水分子数有什么关系？（相等。）同时让学生一个接一个握手，学生可形象地进行观察，并容易得出结论。

要求学生用归纳法总结出如果是n个氨基酸连成一条肽链要脱去多少分子水和形成多少个肽键？学生很快说出：（n－1）个。

问：刚才几个同学连成的这个队伍叫什么？老师做手势划一条线。学生很容易就明白了是一条多肽链。

强调这是多个氨基酸形成一条肽链的情况，如果是几条肽链又会是怎样的情况呢？

再请出另两列共十四个学生，分别让他们自由地排列成两排、三排、四排（每排至少两人），分别握手。用m代表肽链的数目，让学生仔细观察并总结出计算水分子数与肽键数的公式。（n－m）个。

通过形象直观的模拟，学生们非常容易地掌握了计算的方法和规律，最后给出练习，给予及时的巩固。

结论：蛋白质是细胞和生物体中重要的有机化合物，是一切生命活动的主要承担者。蛋白质的多样性是形形色色生物和绚丽多彩生命活动的物质基础。

（五）教学评价

由于只有一节课时间，课堂上对重点、难点知识的解析还不能做到举一反三的深度，因此尽管学生课堂反应热烈，对知识点的接受程度也达到了预期的要求，但在做课后练习时，也会出现一些问题。所以传统的讲练结合还是要结合起来运用才能取得更好的效果。为此本节内容需要2课时来完成。

二、教学反思

新课程提倡学生自主学习、合作学习和实验探究，要求教师为学生提供自主学习的氛围和机会。学生自主学习的过程可以是实验探究、课外调查、阅读教材、看电影或录像、游戏、制作模型或者小组讨论等形式。我在新课程的教学过程中，非常注重这一教学理念，并且强调教师为学生提供的学习环境应该符合他们的知识结构、认知特点和学习兴趣，应该让学生感到心情愉快，这样思维才能活跃，就能轻松地接受新知识，即让他们进行“愉快学习”。

18.《蛋白质含量》教学设计 篇十八

藻胆蛋白 ( Phycobiliprotein) 是蓝藻、红藻和隐藻光合作用的捕光色素, 在食品、化妆品、医药、检测等方面具有重要的应用价值。藻红蛋白是藻胆蛋白家族中最具开发前景的一员。 紫球藻细胞内有一个大而呈星状的色素体, 内含丰富的藻红蛋白和藻蓝蛋白, 其中以藻红蛋白含量最多, 含量可达细胞总蛋白含量的50%, 其中藻红蛋白占84%。在适宜的培养条件下, 藻体细胞中的藻红蛋白含量可达到总细胞生物量的5%—10%, 是藻红蛋白的一个重要来源。目前对藻红蛋白的结构性质和光合作用的基础理论方面的研究较多, 而对藻红蛋白的制备技术研究相对较少[2]。由于用于藻红蛋白生产的藻体生物量来源有限, 藻胆蛋白分离纯化技术较复杂, 尤其是大量制备技术相对滞后, 从而造成其价格十分昂贵, 这就限制了藻红蛋白的应用。有研究认为, 藻体生长环境的不同会影响藻红蛋白的含量, 但未见详细的研究报道[3]。

β-胡萝卜素是一种抗氧化剂, 具有解毒作用, 是维护人体健康不可缺少的营养素, 在抗癌、预防心血管疾病、白内障和抗氧化等方面具有显著的功能, 可防治老化和衰老引起的多种退化性疾病。盐生杜氏藻 (Dunaliella salina) 在人工胁迫条件下能大量积累β-胡萝卜素 (占干重的10%—14%) , 被公认为是生产β-胡萝卜素的理想天然资源[4], 紫球藻中也含有一定量的β-胡萝卜素。本文就在不同浓度的Fe3+培养下, 以紫球藻细胞内含有的β-胡萝卜素的量来指导以后的紫球藻培养, 也为β-胡萝卜素提供广阔的来源。作者研究了不同浓度的Fe3+培养下, 紫球藻的生长情况以及对细胞内藻红蛋白和β-胡萝卜素含量的影响[5]。

1 材料与方法

1.1 实验材料与仪器

紫球藻 (Porphyridium cruentum) 原种由中国山东大学 (威海) 海洋学院提供。仪器为电热鼓风干燥箱 (杭州汇尔仪器设备有限公司) 、分析天平 (上海楚柏实验室设备有限公司) 、SWB 5200型超声清洗机 (上海必能信超声有限公司) 、高压蒸汽灭菌锅 (上海博迅实业有限公司) 、超净工作台 (上海博迅实业有限公司) 。

1.2 培养条件

培养基:本实验所用海水培养基配方为:NaNO3 5.6g/L、KH2PO4 0.2g/L、ZnSO4 2.3×10-5g/L、MnCl2 1.78×10-4g/L、NaMoO48×10-6g/L、CoCl2 1.2×10-5g/L, 无菌海水配制, 自然pH值, 培养温度23—25℃, 连续光照。

变量的配制:称取FeCl3·6H2O 0.1352g加入到100mL去离子水中, 配制成5×10-3mol/L的FeCl3母液, 封口, 在121℃下高压蒸汽灭菌锅中灭菌15min;然后分别在培养管0、0';1、1';2、2';3、3';4、4'中按表1加入适量的变量溶液 (培养管终体积为200mL) 。

1.3 接种

每只培养管中均按10%的量 (20mL) 接种紫球藻种子液。

1.4 测定指标及测定方法

测定生长曲线:血球计数板法计数紫球藻液[6], 每个培养管计数一次, 两平行管取其平均数, 每天计数一次。

β-胡萝卜素含量测定[7,8]:取藻液10mL, 4000r/min离心15min, 弃上清, 沉淀物加入10 mL体积分数为80%的丙酮溶液, 在4℃冰箱中静置一夜, 4000r/min离心15min, 取上清液, 按该方法重复提取, 合并所有上清液, 定容, 测定450nm波长处的吸光值。根据以下公式计算β-胡萝卜素含量 (mg/L) =OD450×稀释倍数× (10×1000) /2500。式中, 10为藻液体积, 1000为单位换算值, 2500为β-胡萝卜素系数[9]。

蛋白质标准曲线的制作:准确称取100mg的牛血清清蛋白溶于100mL的水中, 制成1000 μg/mL母液, 然后分别制成0、20μg/mL、40μg/mL、80μg/mL、120μg/mL、160μg/mL、200μg/mL的标准溶液。

20—200μg/mL标准曲线的制作:准确量取0.5mL含0、40μg/mL、80μg/mL、120μg/mL、160μg/mL、200μg/mL的标准溶液, 分别置于10mL具塞试管中, 加入5mL考马斯亮蓝G-250蛋白试剂, 将试管倒转混匀, 放置2min后用1cm厚的比色皿在595nnL处测定溶液的吸光度, 并以吸光度为纵坐标, 蛋白质含量为横坐标, 作图则得标准曲线 (表2) 。

测定可溶性蛋白质的含量:在培养的紫球藻细胞到达稳定期时对紫球藻进行破碎处理, 测定紫球藻细胞内的蛋白质的含量;将藻液以5000r/min的转速离心10min得到藻体, 分别用蒸馏水和10mmol/L (pH6.8) 的磷酸盐缓冲液各洗涤一次, 再次离心 (5000r/min, l0min) , 然后将藻体重新悬浮于少量10mmol/L (pH6.8) 的磷酸盐缓冲液中, 采用超声波法[10], 在冰浴、占空比为50%、输出功率为 150W 和时间20min的条件下进行破碎, 再将破碎好的藻体离心 (5000r/min, 15min) , 取粉色上清液, 即为藻红蛋白粗提物 (可溶性蛋白质) ;采用Bdarofdr法测量其蛋白含量, 每组取0.5mL上清液加入5mL考马斯亮蓝溶液, 测定在595nm波长处的吸光度, 以0.5mL磷酸盐缓冲液加5mL考马司亮蓝作为参比, 确定样品藻体胞内蛋白质含量。

2 结果与讨论

2.1 Fe3+对紫球藻生长的影响

由紫球藻的生长曲线 (表3) 可见, 生长情况为2>1>3>4>0。从图1可见, 在试验范围内, 5×10-5mol/L的Fe3+对紫球藻的生长有较大的促进作用, 其次是5×10-4mol/L的Fe3+, 第三是1×10-5mol/L的Fe3+, 第四是5×10-6mol/L的Fe3+, 最弱的不加Fe3+, 这说明一定浓度的Fe3+对紫球藻生长有一定的促进作用。

2.2 Fe3+对紫球藻β-胡萝卜素含量积累的影响

由测得的分光光度值求得β-胡萝卜素含量 (mg/L) , 见表4, 并制图 (图2) 。由铁离子对紫球藻中β-胡萝卜素含量的影响的图2可见, 不同浓度的Fe3+紫球藻中的β-胡萝卜素的积累均具有一定的作用。在实验所涉及的集中浓度下, 铁离子浓度越高对紫球藻中β-胡萝卜素的积累越有利。

2.3 蛋白质标准曲线的制作

蛋白质浓度与吸光度关系见表5, 吸光度与蛋白质浓度的标准曲线见图3。

2.4 Fe3+对紫球藻可溶性蛋白质含量积累的影响

蛋白质浓度见表6。由图4可见, Fe3+浓度为5×10-5mol/L的紫球藻中蛋白质含量最高, Fe3+浓度为5×10-4mol/L的紫球藻中蛋白质含量次之, Fe3+浓度为1×10-5mol/L的紫球藻中蛋白质含量第三, Fe3+浓度为5×10-6mol/L的紫球藻中蛋白质含量最低, 但均比对照管高。因此, 在一定的范围内, Fe3+浓度越高, 越有利于藻红蛋白的积累;超过该范围, 浓度越高反而会抑制藻红蛋白的积累。

3 讨论

铁是海洋浮游植物的微量营养元素和催化元素, 对浮游植物有效利用C和N、叶绿素的生物合成及光合作用都有重要作用。Fe对藻类生长的影响不仅取决于总Fe的含量, 更重要的是取决于它转化成生物活性形式的速度和藻类的有效吸收。本文主要研究了Fe3+对紫球藻生长和蛋白质和β-胡萝卜素含量的影响, 作者发现Fe3+对紫球藻的生长有较强的促进作用。在实验所涉及的浓度中, 5×10-5mol/L的Fe3+对紫球藻的生长有最大的促进作用, 浓度高于此浓度或低于此浓度的作用均不佳, Fe3+对紫球藻β-胡萝卜素有较强的促进作用。在实验所用浓度范围下, Fe3+浓度越高, 对β-胡萝卜素的积累越有利, Fe3+对紫球藻中可溶性蛋白质的积累具有很强的促进作用。在实验所涉及的浓度下, 5×10-5mol/L的Fe3+对紫球藻可溶性蛋白质的积累最有利。

参考文献

[1]陈伟平.紫球藻的廉价培养及藻红蛋白纯化的研究[D].福建:福建师范大学硕士学位论文, 2008.

[2]孙利芹.培养条件对紫球藻B藻红蛋白含量的影响[J].浙江大学学报, 2007, 33 (1) ∶40-44.

[3]孙利芹.紫球藻培养条件优化及提高活性物质含量的技术研究[D].青岛:中国海洋大学硕士学位论文, 2004.

[4]王培磊.Fe对两株盐生杜氏藻生长和β-胡萝卜素积累的影响[J].食品研究与开发, 2007, 28 (5) ∶39-43.

[5]李丽.铁离子对三株典型微藻生长和脂质积累及相关基因表达的影响研究[D].长沙:中南大学硕士学位论文, 2010.

[6]沈萍, 陈向东.微生物学实验 (第四版) [M].北京:高等教育出版社, 2000.

[7]王培磊.Fe对两株盐生杜氏藻生长和β-胡萝卜素积累的影响[J].食品研究与开发, 2007, 28 (5) ∶39-43.

[8]王明兹.紫球藻生长周期可见光吸收光谱与生化变化[J].食品与发酵工业, 2003, 29 (4) ∶23-26.

[9]Amotz A B.New mode ofDunaliella Biotechnology:Two-phase Growth forβ-carotene Production[J].Journal of Applied Phycology, 1995, (7) ∶65-68.